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C57BL/6
利用Chicken β-actin启动子系统表达的hMKP突变基因的转基因小鼠
MKPS是一种双重底物特异性的蛋白磷酸酶,能使MAPK上的苏氨酸/酪氨酸去磷酸化,其基因中具有编码-HCXAGXXR(S/T)G-的核苷酸序列。目前研究发现,MKPS的家族成员有MKP-1(CH134、CL100)、MKP-2(hvH-2)、MKP-3(Pyst-1)、MKP-4、hvH-3(B23)、hvH-5(m3/6)、PAG1和Pyst-2八个成员,其中除MKP-3外,都是即刻早期基因编码的产物。MKPs的分布十分广泛,应用Northern Blot分析表明,MKPs的mRNA几乎在所有的组织中都可以检测到,其中MKP-1在心脏及肝脏中的含量最高。MKPs在未受刺激的细胞中是不表达的,只有在丝裂原、热休克、氧化应激、紫外线照射的刺激下才被诱导,并且在转录水平上受到多种因素的调节。
丝裂原活化蛋白激酶包含了MAPK、JNK/SAPK、p38、ERK5/BMK1等因子,通过生长因子(growth factors)、激动剂或应激反应等介导生长、发育、分裂、分化、凋亡以及细胞间相互作用等多种细胞过程。在心肌细胞中,丝裂原活化蛋白激酶信号途径通过G蛋白耦联受体和应激反应等对心肌组织进行调节。JNK和p38则主要被应激反应,如渗透压的改变、热休克、炎症反应因子IL-1、INF和DNA损伤等因素所激活。p38被上游的MKK6和MKK3激活,JNKs被MKK4和MKK7激活。
MKP-1是第一个克隆的丝裂原活化蛋白激酶磷酸酯酶, 识别TEY、TPY和TGY 等氨基酸残基构成的磷酸化位点,最初的研究证实它是细胞G0/G1转化的生长因子。最新的研究证实MKP-1可以抑制细胞凋亡,是一种应激蛋白,在应激反应中可以抑制ERK、JNK和P38的活性。综合数篇报道的研究结果,MKP-1对ERK、JNK和P38的活性抑制程度不同,从强到弱的顺序为p38≥JNK>ERK。在MKP-1基因剔除的小鼠中,MKP-1是p38 和JNK的主要调节因子,而对于ERK的调节很弱,对MEK1、MKK4、MKK3/6和Akt的磷酸化几乎没有影响。
利用Chicken β-actin启动子系统表达的hMKP突变基因的转基因小鼠是研究MKP-1 对MAPK、JNK/SAPK、p38、ERK5/BMK1等因子,在心脑血管病、高血压、老年病等发病机制的小鼠模型。
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